邹文安
独创性常常在于发现两个或两个以上研究对象或设想之间的联系或相似之点，而原来以为这些对象或设想彼此没有关系。
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书接上文
科学家既然已经断定蛋白质乙酰化修饰是一个广泛被研究的修饰体系，从基因表达到新陈代谢，无一不受到乙酰化修饰的调节，而新发现的几种结构相似的蛋白质修饰类型，如丙二酰化、琥珀酰化、戊二酰化，是由什么酶调节的呢？能不能影响细胞功能呢？
杜克大学和芝加哥大学的研究人员检测了11种 Class I和 Class II去乙酰化酶（HDAC1-11）和7种Class III去乙酰化酶（SIRT1-7）,发现SIRT5有去丙二酰化（demalonylase）和去琥珀酰化（desuccinylase）的活性，而且2014年的一项研究也证明SIRT5是一种去戊二酰化酶（deglutarylase）（Cell Metabolism，2014）。
在该项研究中，研究人员通过利用蛋白质修饰抗体对2型糖尿病模型db/db小鼠肝脏组织蛋白进行富集发现：
蛋白质琥珀酰化发生于多种典型生物体中，而在哺乳动物细胞中SIRT5是一种主要的去琥珀酰化酶。
在小鼠肝脏细胞中检测到的67%的戊二酰化位点和发生琥珀酰化的位点发生了重叠，意味着这两种蛋白修饰会作用于相同的蛋白。GO分析发现戊二酰化和琥珀酰化调节的氧化还原反应、脂肪酸和氨基酸的代谢过程发生了大量重合。
研究人员还发现SIRT5调节的肝脏组织线粒体中丙二酰化和琥珀酰化位点存在着重叠。56%的丙二酰化位点和琥珀酰化位点是重合的，剩余44%的丙二酰化位点是不同于琥珀酰化和乙酰化位点的。
之后的蛋白质组学分析，在小鼠肝脏细胞1426个底物蛋白中鉴定到4042个丙二酰化位点，在人纤维细胞1822个蛋白中鉴定到4943个丙二酰化位点。其中，在malonyl-CoA脱羧酶（MCD）敲除的细胞中，339个蛋白中461个丙二酰化位点发生了显著增加（2-fold increase or more），因此赖氨酸丙二酰化在MCD缺乏的细胞中可以调节线粒体功能和脂肪酸的氧化。
原来从未发现的修饰crosstalk现象被揭示出来，然而该研究又衍生出新的研究问题：
SIRT5是如何调节丙二酰化？
丙二酰化、琥珀酰化、戊二酰化的调节作用又是如何实现的？
本篇参考文献
Hirschey MD, et al. (2015) Metabolic Regulation by Lysine Malonylation, Succinylation, and Glutarylation. Mol Cell Proteomics. 14(9):2308-15.
景杰生物（PTM BioLabs）凭借其强大的研发实力，提供独家开发的高灵敏度赖氨酸丙二酰化修饰泛抗体（PTM-901），及基于高等级质谱仪的高通量丙二酰化蛋白质组学技术服务，有力的推动了丙二酰化修饰领域研究的发展。除此之外，景杰生物还提供全球最多种类的蛋白质修饰组学技术服务，包括赖氨酸乙酰化 (acetylation)、甲基化 (methylation)、泛素化 (ubiquitination)、琥珀酰化 (succinylation)、巴豆酰化 (crotonylation)等，为多角度的蛋白质翻译后修饰研究提供了技术保证。