Cell：人类蛋白的“社交网络”

最近，德国马克斯普朗克生化研究所、马克斯普朗克分子细胞生物学和遗传学研究所的科学家，绘制了一幅详细的人类蛋白质相互作用图。研究人员使用一种新的质谱定量方法，确定了每一种蛋白相互作用的强度。相关研究结果发表在十月二十二日的《Cell》杂志，本文第一作者Marco Hein解释说：“我们的数据表明，大多数的蛋白相互作用是微弱的，但对于整个网络的结构至关重要。”

蛋白质是细胞的构建模块和中心主角，在分子水平上有助于所有的生命过程。它们通过彼此结合在一起并构建相互作用网络，来完成它们的任务。借助于定量质谱分析技术，科学家们可以精确地确定哪些蛋白质彼此之间相互作用。该技术可以被描述为“分子钓鱼”：选择一种蛋白质作为诱饵。从一个复杂的混合物中钓到它，也会获得其所有的相互作用蛋白，然后通过质谱仪进行鉴定。目前，这两家机构的科学家已经在一个大型项目中分析了1100个这样的诱饵蛋白。他们绘制了一个蛋白质网络图，包含5400多个蛋白质，它们是由28000种相互作用连接在一起的。

不同的相互作用有着非常明显的特性。有些相互作用是强大的，并发挥一种结构性的作用，其他一些相互作用则是微弱和瞬态的，例如在信号转导途径中。测量一种蛋白相互作用的强度，是非常费力的，因此在高通量的研究中是复杂的。德国科学家使用了一种新的策略，建立了一种方法，间接地估计每一种相互作用的强度。他们测量细胞内所有蛋白质的拷贝数，并量化了每种互作蛋白与其诱饵蛋白一起被捕获的比例。相互作用的强度越大，捕获的互作蛋白就越多。

这项研究提供了人类蛋白质“社会网络”的一个新视角。现在，研究人员不仅可以通过浏览新的蛋白存储库，来确定哪些蛋白质彼此之间相互作用。而且，他们还可以区分不同类型的相互作用。这些数据显示，弱的蛋白相互作用在网络中占主导地位。Marco Hein解释说：“一个单一的弱相互作用似乎是无关的。然而，这些相互作用完全形成了支撑整个网络的骨干。这是蛋白质网络与社会网络共同拥有的一个特性。”

转自 生物谷