邹文安
第一作者/专栏
编者按：本月初，被誉为诺贝尔奖的风向标的Lasker奖，授予在组蛋白结构及其修饰对基因表达的调控上做出杰出贡献的两位科学家。这也预示着组蛋白修饰，尤其新型修饰在基因调控中的作用会成为研究的热点。
9月25日，国际著名期刊Genome Biology报道华中农业大学周道绣教授课题组和杭州景杰的最新合作成果：水稻组蛋白多种酰化修饰，如何在逆境条件下调控基因表达（Dynamics and functional interplay of histone lysine butyrylation, crotonylation, and acetylation in rice under starvation and submergence）。该研究在水稻中首次揭示发现组蛋白巴豆酰化(lysine crotonylation，Kcr)、丁酰化(lysine butyrylation，Kbu)和乙酰化(acetylation)修饰，在饥饿胁迫和淹水胁迫下相互作用来调控相关基因的表达。
目前已报道的蛋白质翻译后修饰多达400余种，这些不同类型的修饰对于蛋白质生物功能的发挥具有非常重要的作用，影响细胞的生长、分化和代谢等多种过程。组蛋白kcr修饰最早是在2011年由芝加哥大学的赵英明团队首次鉴定的一种酰化修饰，其对基因表达、细胞发育、炎症应答以及干细胞自我更新等过程具有重要的作用[1]。近几年来，对于kcr修饰和丁酰化修饰在动物中的相关研究取得一系列的突破性进展[2,3]。然而这些类型的酰化修饰在植物中的研究还鲜有报道。
华中农业大学作物遗传改良国家重点实验室周道绣课题组以水稻为研究对象，从染色质和组蛋白修饰识别因子出发，系统地研究植物组蛋白修饰、以及在表观遗传学水平阐释植物对环境的适应。水稻乙酰化修饰参与了代谢调控以及对环境的响应。而最近发现的一些新型蛋白酰化修饰，如组蛋白的Kcr和Kbu修饰广泛参与了基因表达调控。那么这些酰化修饰是如何一起作用，调控基因的表达进而适应环境的变化？上述问题还很少在植物中有报道。
在本研究中，研究人员通过定量修饰蛋白质组学，系统地分析水稻组蛋白中中赖氨酸巴豆酰化修饰(Kcr)和丁酰化修饰(Kbu)的位点。结果发现水稻中共有45个Kcr位点和4个Kbu位点(H3K14, H4K12, H2BK42和H2BK134)。结合转录组学分析，从全基因组水平上发现有25,306个基因结合的组蛋白上存在Kbu和Kcro修饰，并且还发现存在H3K9乙酰化修饰的基因中，几乎同时也存在Kbu和kcr修饰（95%）。组蛋白Kbu和kcr修饰主要集中在对应基因的5’端区域，并且还发现在饥饿胁迫和淹水胁迫的条件下，和水稻组蛋白的H3K9乙酰化相比，Kbu和kcr修饰调控不同的基因表达，而且修饰水平更为稳定。此外该研究表明发生Kbu的组蛋白多对应在受外源胁迫刺激激活基因，而发生H3K9ac修饰倾向调控节律相关基因。研究还发现水稻中的Sirtuin家族[4,5]成员之一， 组蛋白去乙酰化酶SRT2具有组蛋白去巴豆酰化修饰的活性。
本研究得到国家自然科学基金重点项目和国家重大研发计划的支持。华中农业大学作物遗传改良国家重点实验室鲁月博士和博士生徐秋涛为该文的共同第一作者，周道绣教授为本文的通讯作者，赵毓教授也参与了本课题的研究。
通讯作者简介
周道绣 博士照片
周道绣博士，教授，博士生导师，教育部长江学者奖励计划、中组部千人计划特聘教授、湖北省特聘教授。曾任法国巴黎南大学教授，2015担任华中农业大学特聘教授至今，主持国家重点研发计划项目，在PNAS、PloS Genetics、Plant Cell、Plant Physiology、Molecular plant等国际顶级期刊上发表学术论文多篇。
研究方向
以粮食作物水稻为研究对象，从染色质和组蛋白修饰识别因子出发，系统地研究植物组蛋白修饰、染色质变构因子的调控与识别机制，解析组蛋白和染色质修饰的表观基因组；探讨植物对环境适应的表观遗传机制；同时研究植物顶端发育基因的表观调控网络。
赵毓 博士照片
赵毓，博士，华中农业大学生命科学与技术学院教授，博士生导师，法国巴黎十一大学萨克雷植物研究所高级访问学者，主要从事水稻发育生物学和表观遗传学方面的研究；先后主持国家自然基金面上项目、农业部转基因专项子项目、科技部重大研发计划子项目、教育部新世纪人才计划和湖北省自然基金等十余项；在NATURE GENETICS, PLANT CELL, PLOS GENETICS, PLANT PHYSIOLGY, JOURNAL OF EXPERIMENTAL BOTANY等杂志发表研究论文近40篇。研究成果于2009年、2015年两次入选中国植物科学研究领域重大研究进展。
研究方向
从植物器官发生、调控等科学问题出发，对研究水稻冠根（不定根）产生的遗传和表观遗传机制进行研究。
参考文献：
[1] Tan, M, et al. Identification of 67 histone marks and histone lysine crotonylation as a new type of histone modification. Cell, 2011, 146: 1016-28
[2] Sabari, B R, et al. Intracellular crotonyl-CoA stimulates transcription through p300-catalyzed histone crotonylation. Mol. Cell, 2015, 58: 203-215
[3] Li, Y, et al. Molecular coupling of histone crotonylation and active transcription by AF9 YEATS domain. Mol. Cell, 2016, 62:181–193
[4] Huang, L, et al. Down-regulationof a SILENT INFORMATION REGULATOR2-related histone deacetylase gene, OsSRT1, induces DNA fragmentation and cell death in rice. Plant Physiol., 2007, 144:1508-1519
[5] Zhang, H, et al. Rice NAD+-dependent histone deacetylase OsSRT1 represses glycolysis and regulates the moonlighting function of GAPDH as a transcriptional activator of glycolytic genes. Nucl Acids Res., 2017, 45: 12241-12255
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